Notícia com publicação científica
Novo método permite evolução no conhecimento da estrutura e dinâmica de açúcares
Plataforma abre caminho para análise mais rápida e precisa de carboidratos complexos

Alexander Prokopenko via Shutterstock

10 de novembro de 2025, 12:36

Fonte

Instituto de Ciência de Tóquio

Publicação Original

Instituto de Ciência de Tóquio

Áreas

Biomedicina, Bioquímica, Biotecnologia, Biotecnologia Alimentar, Ciência e Tecnologia de Alimentos, Desenvolvimento de Fármacos, Engenharia de Alimentos, Metabolismo, Microbiologia

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Resumo

No Japão, pesquisadores desenvolveram um método rápido para capturar as estruturas 3D detalhadas de moléculas de açúcar flexíveis.

Ao cultivar cristais da proteína galectina-10 usando um processo de cristalização acelular e imergi-los em uma solução de açúcar, os pesquisadores conseguiram capturar e analisar o arranjo molecular dos açúcares e suas interações com a proteína.

Essa pode ser uma ferramenta poderosa para acelerar a descoberta de novos fármacos e pesquisa em biologia molecular.

Foco do Estudo

Melhorar a análise da estrutura e dinâmica de açúcares.

Por que é importante?

Os açúcares, ou sacarídeos, fazem muito mais do que adoçar alimentos. Em organismos vivos, essas moléculas revestem as superfícies das células e também atuam como mensageiros vitais em processos como o controle de infecções e o reparo de tecidos.

Compreender como essas moléculas de açúcar se dobram, se movem e interagem com proteínas é importante para interpretar suas funções.

No entanto, a complexidade e a flexibilidade estruturais dificultam seu estudo por meio de técnicas convencionais.

Estudo

Pesquisadores do Instituto de Ciência de Tóquio (Science Tokyo), no Japão, liderados pelo Dr. Takafumi Ueno, professor da Escola de Ciências da Vida e Tecnologia, desenvolveram um método rápido e que não necessita purificação para a análise estrutural de açúcares. O estudo foi publicado na revista científica Small Structures.

Utilizando um sistema inovador de cristalização de proteínas livre de células (CFPC), a equipe sintetizou cristais de uma proteína de ligação a açúcares chamada galectina-10 (Gal-10). Esse processo envolveu simplesmente a cristalização em um tubo de ensaio, sem a necessidade de cultura de células. Em apenas um dia, esses cristais de proteína formaram estruturas moleculares capazes de reter moléculas de açúcar.

Desenvolvemos cristais de Gal-10 como se fossem scaffolds que retêm moléculas de açúcar em sua rede, permitindo-nos visualizar as conformações precisas dos açúcares em nível atômico usando técnicas de raios X

Dr. Takafumi Ueno, professor da Escola de Ciências da Vida e Tecnologia do Instituto de Ciência de Tóquio (Science Tokyo)

Resultados

Após o desenvolvimento dos cristais de Gal-10, a equipe incorporou diversos açúcares naturais a esses cristais por meio de imersão em soluções de açúcar.

Dessa forma, a equipe conseguiu capturar com sucesso as estruturas 3D detalhadas de cinco açúcares diferentes, incluindo a primeira imagem em resolução atômica da melezitose, um açúcar complexo anteriormente flexível demais para ser estudado em detalhes. Eles também mapearam a rafinose, um açúcar prebiótico conhecido por seus benefícios para as bactérias intestinais.

Os pesquisadores também analisaram o efeito da mutação da proteína na alteração da ligação ao açúcar. A substituição de um único aminoácido (E33A) na proteína Gal-10 permitiu que as moléculas de açúcar se encaixassem melhor dentro do cristal, revelando como pequenas modificações na proteína influenciam a ligação ao açúcar.

Para obter uma compreensão mais profunda do comportamento molecular dos açúcares, a equipe combinou a técnica de cristalografia de raios X com simulações de dinâmica molecular.

Com isso, os cientistas conseguiram rastrear como os açúcares se moviam ao longo do tempo. As análises revelaram que o cristal restringe suavemente o movimento dos açúcares, estabilizando-os para imagens detalhadas.

Além disso, a abordagem também mostrou como pequenas alterações nas formas moleculares dos açúcares afetam a força de ligação, fornecendo detalhes que podem auxiliar no desenvolvimento de novos medicamentos e biomoléculas.

De acordo com os pesquisadores, a nova plataforma abre caminho para uma análise mais rápida e precisa de carboidratos complexos. “Com nosso sistema, os pesquisadores podem analisar centenas de açúcares e pequenas moléculas em um curto período de tempo, acelerando descobertas em glicobiologia, desenvolvimento de medicamentos e biomateriais”, concluiu o professor Takafumi Ueno.

Ser capaz de visualizar esses açúcares tão rapidamente nos proporciona uma maneira completamente nova de explorar seu comportamento. Agora podemos observar diretamente como as moléculas de açúcar se movem e interagem com as proteínas, o que é fundamental para a compreensão de muitos processos biológicos

Dr. Takafumi Ueno, professor da Escola de Ciências da Vida e Tecnologia do Instituto de Ciência de Tóquio (Science Tokyo)

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Autores/Pesquisadores Citados

Dr. Takafumi Ueno

Professor da Escola de Ciências da Vida e Tecnologia do Instituto de Ciência de Tóquio (Science Tokyo)

Publicação

Acesse o artigo científico completo (em inglês).

Acesse a revista científica Small Structures (em inglês).

Mais Informações

Acesse a notícia original completa na página do Instituto de Ciência de Tóquio (em inglês).

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