Notícia com publicação científica
Pesquisadores descobrem mecanismo de aminoácidos para estabilizar proteínas em solução
Pesquisadores descobriram mecanismo estabilizador fundamental dos aminoácidos, criando novas possibilidades para o controle de proteínas em solução

Laboratório de Nanomateriais e Interfaces Supramoleculares da EPFL

Aminoácidos (em vermelho) 'protegem' a atração de proteínas (em amarelo) por outras moléculas

15 de setembro de 2025, 09:32

Fonte

Celia Luterbacher, EPFL

Publicação Original

Escola Politécnica Federal de Lausanne

Áreas

Biologia, Biotecnologia, Desenvolvimento de Fármacos, Engenharia Biológica, Indústria Farmacêutica, Nanotecnologia Farmacêutica

Compartilhar

Resumo

Pesquisadores explicaram o mecanismo envolvido na estabilização de proteínas por aminoácidos quando em solução.

Os aminoácidos agem como um filtro para ‘disfarçar’ interações indesejáveis das proteínas, algo como o oposto do papel dos sais, e esta é uma propriedade geral de todas as moléculas pequenas em relação a partículas maiores em solução.

Foco do Estudo

Melhorar a compreensão sobre o papel estabilizador dos aminoácidos em solução com proteínas.

Por que é importante?

Na indústria farmacêutica, é comum adicionar aminoácidos a formulações médicas – como a insulina – como estabilizadores: as pequenas moléculas impedem que as proteínas interajam de maneiras indesejáveis.

Há décadas os cientistas sabem que isso funciona, mas ainda não sabiam o porquê.

Estudo

Uma equipe internacional de cientistas, liderada pelo Laboratório de Nanomateriais e Interfaces Supramoleculares da Escola de Engenharia da Escola Politécnica Federal de Lausanne (EPFL), na Suíça, finalmente explicou como aminoácidos estabilizam proteínas, que são partículas maiores.

Os cientistas descobriram um efeito estabilizador fundamental de todas as moléculas pequenas em solução. A descoberta foi publicada na revista científica Nature em colaboração com o Dr. Alfredo Alexander-Katz, professor do Departamento de Ciência dos Materiais e Engenharia do Instituto de Tecnologia de Massachusetts (MIT), nos EUA, e pesquisadores da Universidade de Ciência e Tecnologia do Sul da China.

“Quando suspensas em solução, as proteínas mudam constantemente de forma em torno de uma forma central e, portanto, a teoria predominante tem sido a de que os aminoácidos ajudam a evitar que as proteínas se dobrem incorretamente”, explicou a Dra. Ting Mao, que recentemente concluiu seu doutorado na EPFL.

“Agora, mostramos que este não é o caso. Na verdade, o efeito estabilizador dos aminoácidos tem pouco a ver com biologia, sendo antes uma propriedade geral de todas as moléculas pequenas em relação a partículas maiores em solução, conhecidas como coloides”, continuou a pesquisadora.

Para esclarecer esse efeito coloidal de moléculas pequenas, o Dr. Francesco Stellacci, chefe do Laboratório de Nanomateriais e Interfaces Supramoleculares, sugere imaginar dois colegas caminhando um em direção ao outro em lados opostos de um corredor.

Imagine que esses dois colegas se dão muito bem e sempre querem parar para conversar. Se o corredor estiver vazio, eles se identificarão imediatamente e se encontrarão. Mas se o corredor ficar repentinamente lotado, eles podem não se ver até que já tenham passado, ou até mesmo se perder completamente. Esse fenômeno, chamado de atração de triagem, é como os aminoácidos afetam as partículas maiores: eles desempenham o papel da multidão no corredor, desencorajando interações passageiras

Dr. Francesco Stellacci, chefe do Laboratório de Nanomateriais e Interfaces Supramoleculares da EPFL

Resultados

Os cientistas sabem há mais de um século que os sais fazem o oposto: eles filtram a repulsão. No exemplo do corredor, o sal também desempenha o papel da multidão, só que neste caso impede que dois colegas hostis evitem uma interação constrangedora.

“O que descobrimos é que os aminoácidos são essencialmente o ‘antissal’, porque têm um efeito de ‘filtragem’ oposto. Isso pode ser observado até na natureza: foi demonstrado que, quando uma planta é regada com água salgada, suas células produzem mais aminoácidos para ajudar a estabilizá-las à medida que ficam estressadas pelo aumento da concentração de sal”, afirmou o Dr. Quy Ong, pesquisador da EPFL e coautor do estudo.

Os pesquisadores afirmam que seu trabalho fornece um forte argumento para o relato das concentrações de aminoácidos em estudos científicos futuros. “Em biologia, nunca se faria um experimento sem relatar a concentração iônica (de sal) de uma solução. Nosso trabalho mostra que as concentrações de aminoácidos têm o mesmo impacto e, portanto, devem ser relatadas com o mesmo rigor”, concluiu o Dr. Francesco Stellacci.

Queremos entender como pequenas moléculas, como os aminoácidos, são essenciais para o funcionamento biológico saudável. (…) nosso objetivo final é prever quais moléculas podem estabilizar quais proteínas, e em que medida – algo que atualmente é feito por tentativa e erro na pesquisa biomédica

Dr. Francesco Stellacci, chefe do Laboratório de Nanomateriais e Interfaces Supramoleculares da EPFL

Em suas publicações, o Portal SciAdvances tem o único objetivo de divulgação científica, tecnológica ou de informações comerciais para disseminar conhecimento. Nenhuma publicação do Portal SciAdvances tem o objetivo de aconselhamento, diagnóstico, tratamento médico ou de substituição de qualquer profissional da área da saúde. Consulte sempre um profissional de saúde qualificado para a devida orientação, medicação ou tratamento, que seja compatível com suas necessidades específicas.

Autores/Pesquisadores Citados

Dr. Francesco Stellacci

Chefe do Laboratório de Nanomateriais e Interfaces Supramoleculares da EPFL

Dr. Alfredo Alexander-Katz

Professor do Departamento de Ciência dos Materiais e Engenharia do Instituto de Tecnologia de Massachusetts (MIT)

Dra. Ting Mao

Recém-doutora pela EPFL

Dr. Quy Ong

Pesquisador do Laboratório de Nanomateriais e Interfaces Supramoleculares da EPFL

Publicação

Acesse o artigo científico completo (em inglês).

Acesse a revista científica Nature (em inglês).

Mais Informações

Acesse  a notícia original completa na página da Escola Politécnica Federal de Lausanne (em inglês).

Comunique um Erro

Notícias relacionadas

E-books relacionados

Rolar para cima